Актомиозин

АктомиозинАктомиозин (лат. activus — деятельный + греч. Myos — мышца) — сложный белок мышечных волокон, что приводит их сократительную способность. Актомиозин состоит из белков актина и миозина, которые образуют актомиозиновий комплекс, который имеет АТФазного активность, т.е. способность расщеплять АТФ, высвобождая при этом значительное количество энергии, необходимое для обеспечения сократительной деятельности. Сократительный аппарат мышцы скелета представлен миофибриллы, в которых упакованы протофибрилы — толстые и тонкие нити (филаменты). По всей длине миофибриллы разделены на отдельные отсеки (саркомера), длина которых составляет в среднем 2,5 мкм. Они ограничены Z-мембранами, которые служат для крепления актиновых нитей. В центре саркомера расположены толстые (миозин) нити. Они образуют А-диск (анизотропный).

В основе механизма сокращения миофибриллы лежит сокращение нитей актина (А) и миозина (М). Этапа: а) выход Са из ретикулума, б) взаимодействие с тропонин-тропомиозином, высвобождение активных точек на нитях актина, формирование «мостиков», в) сближение нитей актина миозиновимы мостиками (рисунок).

Актомиозин   Рис. Механизм сокращения миофибриллы

Скрепляет толстые нити М-мембрана, расположенная в центре саркомера. Длина А-диска 1,6 мкм. На уровне Z-мембран до каждого саркомера спускаются поперечные трубочки (Т-трубочки), совокупность которых названа Т-системой. Эти трубочки подходят близко (но не вплотную, щель — 10-20 нм) до терминальных цистерн саркоплазматического ретикулума.

Саркоплазматический ретикулум представлен терминальными цистернами (около Z-мембран) и продольными трубочками. Саркоплазматический ретикулум содержит ионы кальция в концентрации примерно 10-2 мМ, чего в принципе достаточно лишь для 5-6 сокращений. На момент генерации потенциала действия происходит его распространение вдоль плазматической мембраны, деполяризация передается на Т-трубочку, которая контактирует с терминальной цистерной.

В результате открываются кальциевые каналы, по которым кальций входит в мижфибрилярний пространство миофибриллы, что приводит к инициации сокращения. Затем мембраны продольных трубочек саркоплазматического ретикулума начинают активно откачивать ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум, и его концентрация в мижфибрилярному пространстве снижается, что приводит к расслаблению.

Ионы кальция, вошедших в мижфибрилярний пространство, инициируют сокращение. Это происходит в результате соединения кальция с одной из трех субъединиц (кальциесполучна субъединица) молекулы тропонина, которая располагается с интервалом в 40 нм на актиновых нитке. В условиях покоя эта молекула тропонина создает условия для того, чтобы фибриллярная молекула тропомиозину, которая находится на актиновых нитке, не давала миозиновому мостике контактировать с актином (в условиях покоя мостик не подключается к актиновом нитью, поскольку ему мешает тропомиозин).

Когда же кальций соединяется с тропонином, происходят конформационные изменения в другой субъединицы тропонина (ингибирующая субъединица), в результате чего нить тропомиозину продвигается в глубину бороздки и освобождает место на актиновых нити для связывания с миозином. Описанная система получила название актин-соединительная регуляция. Тропонин и тропомиозин называются регулирующими белками, так как они регулируют состояние актомиозина в саркомере.

Сокращение происходит за счет скольжения актиновых нитей в промежутках между миозиновимы. Этот процесс осуществляется поперечными мостиками миозина. Поперечные мостики составляют головки миозина (миозин состоит из 2 субъединиц — легкий меромиозин — хвост миозиновои нити и тяжелый меромиозин). Тяжелый меромиозин заканчивается субъединицей С-1 — головкой миозиновои молекулы. Головка соединена с телом миозиновои нити с помощью субфрагмента С-2 (шейки), что может сгибаться.

Головка имеет АТФазного активность, которая проявляется в присутствии актина, когда головка будет непосредственно прикреплена к актиновом нити. В условиях покоя мостик (головка) не прикреплен к актиновом нити, так как этому мешает тропомиозин. На кончике мостика находится молекула АТФ. Когда появляется кальций и отходит тропомиозин от актиновом нити, мостик под углом 90 ° цепляется к актиновом нити. Сразу происходит активация АТФазного активности и, как следствие, гидролиз АТФ с выделением порции энергии. Эта энергия используется для проталкивания актиновом нити примерно на 10 нм (это <1% длины саркомера).

Если рядом с мостиком свободная молекула АТФ, она встраивается на вершину мостика и обеспечивает отрыв мостика от актиновом нити. Если в среде много кальция, актиновых молекула, по-прежнему свободна от тропомиозину. Поэтому мостик снова прикрепляется к нити, но уже в другом месте, а цикл вновь повторяется. За период укорочения мостик успевает сделать 50 циклов («гребков»), вследствие чего длина саркомера уменьшается примерно на 50%. Если уровень кальция снижается (в результате активности кальциевого насоса и прекращение выхода кальция из терминальной цистерны), наступает процесс расслабления (удлинение).

В случае, если АТФ исчерпана, наступает ритор мышцы — нет расцепления между актиновом и миозиновою нитками, напр. при трупного окоченения. Сократительный белок гладких мышц идентичен А. скелетных мышц (имеет лишь чисто количественное расхождение). Функциональная активность актомиозина регулируется ЛП. Так, сердечные гликозиды повышают его сократительную способность в миокарде благодаря усилению входа ионов кальция в кардиомиоциты.

Метки текущей записи:

 
Статья прочитана 587 раз(a).
 

Еще из этой рубрики:

Здесь вы можете написать комментарий к записи "Актомиозин"

* Текст комментария
* Обязательные для заполнения поля